- Код статьи
- S30345103S0016675825060098-1
- DOI
- 10.7868/S3034510325060098
- Тип публикации
- Статус публикации
- Опубликовано
- Авторы
- Том/ Выпуск
- Том 61 / Номер выпуска 6
- Страницы
- 99-104
- Аннотация
- Промоторно-операторная область гена hlyII Bacillus cereus включает удлиненный операторный участок с зеркальной симметрией, узнаваемый основным специфическим транскрипционным регулятором HlyIIR. Кроме того, в районе оператора гена hlyII располагаются участки, узнаваемые глобальными транскрипционными регуляторами Fur, OhrR и ResD. Последний является транскрипционным регулятором редокс-чувствительной системы сигнальной трансдукции Res-DE. Обнаружены штаммы Bacillus cereus sensu lato с нарушением в проксимальной части района, узнаваемого HlyIIR, и в участке, узнаваемом белком ResD. Продемонстрирована существенная роль этих районов для экспрессии гена hlyII. Выявлены природные штаммы Bacillus cereus с де-леционными нарушениями в проксимальной части оператора гена hlyII, узнаваемого HlyIIR, со значительно сниженным уровнем экспрессии гена hlyII. Нарушения в районе оператора, узнаваемого HlyIIR, снижают экспрессию гена hlyII в несколько десятков раз. Наличие интактного участка узнавания для ResD снижает экспрессию этого гена в несколько раз. Результаты данного исследования позволяют определить роль структурной вариабельности промоторно-оператор-ной области гена hlyII Bacillus cereus в его транскрипционной активности.
- Ключевые слова
- сайт-направленный мутагенез Bacillus subtillis репортерный ген эффективность транскрипции
- Дата публикации
- 10.02.2025
- Год выхода
- 2025
- Всего подписок
- 0
- Всего просмотров
- 32
Библиография
- 1. Bottone E.J. Bacillus cereus, a volatile human pathogen // Clin. Microbiol. Rev. 2010. V. 23. № 2. P. 382-398. https://doi.org/10.1128/CMR.00073-09
- 2. Hall-Stoodley L., Stoodley P. Evolving concepts in biofilm infections // Cell Microbiol. 2009. V. 11. № 7. P. 1034-1043. https://doi.org/10.1111/j.1462-5822.2009.01323.x
- 3. Hsueh Y.-H., Somers E.B., Lereclus D. et al. Biofilm formation by Bacillus cereus is influenced by PlcR, a pleiotropic regulator // Appl. Environ. Microbiol. 2006. V. 72. № 7. P. 5089-5092. https://doi.org/10.1128/AEM.00573-06
- 4. John S., Neary J., Lee C.H. Invasive Bacillus cereus infection in a renal transplant patient: A case report and review // Can. J. Infect. Dis. Med. Microbiol. 2012. V. 23. № 4. P. e109-110. https://doi.org/10.1155/2012/461020
- 5. Ramarao N., Lereclus D. The InhA1 metalloprotease allows spores of the B. cereus group to escape macrophages // Cell Microbiol. 2005. V. 7. № 9. P. 1357-1364. https://doi.org/10.1111/j.1462-5822.2005.00562.x
- 6. Baida G., Budarina Z.I., Kuzmin N.P. et al. Complete nucleotide sequence and molecular characterization of hemolysin II gene from Bacillus cereus // FEMS Microbiol. Lett. 1999. V. 180. № 1. P. 7-14. https://doi.org/10.1111/j.1574-6968.1999.tb08771.x
- 7. Sineva E.V., Andreeva-Kovalevskaya Z.I., Shadrin A.M. et al. Expression of Bacillus cereus hemolysin II in Bacillus subtilis renders the bacteria pathogenic for the crustacean Daphnia magna // FEMS Microbiol. Lett. 2009. V. 299. № 1. P. 110-119. https://doi.org/10.1111/j.1574-6968.2009.01742.x
- 8. Kataev A.A., Andreeva-Kovalevskaya Z.I., Solonin A.S. et al. Bacillus cereus can attack the cell membranes of the alga Chara corallina by means of HlyII // Biochim. Biophys. Acta. 2012. V. 1818. № 5. P. 1235-1241. https://doi.org/10.1016/j.bbamem.2012.01.010
- 9. Cadot C., Tran S.-L., Vignaud M.-L. et al. InhA1, NprA, and HlyII as candidates for markers to differentiate pathogenic from nonpathogenic Bacillus cereus strains // J. Clin. Microbiol. 2010. V. 48. № 4. P. 1358-1365. https://doi.org/10.1128/JCM.02123-09
- 10. Rodikova E.A., Kovalevskiy O.V., Mayorov S.G. et al. Two HlyIIR dimers bind to a long perfect inverted repeat in the operator of the hemolysin II gene from Bacillus cereus // FEBS Lett. 2007. V. 581. № 6. P. 1190-1196. https://doi.org/10.1016/j.febslet.2007.02.035
- 11. Budarina Z.I., Nikitin D.V., Zenkin N. et al. A new Bacillus cereus DNA-binding protein, HlyIIR, negatively regulates expression of B. cereus haemolysin II // Microbiology. (Reading). 2004. V. 150. № Pt 11. P. 3691-3701. https://doi.org/10.1099/mic.0.27142-0
- 12. Kovalevskiy O.V., Lebedev A.A., Surin A.K. et al. Crystal structure of Bacillus cereus HlyIIR, a transcriptional regulator of the gene for pore-forming toxin hemolysin II // J. Mol. Biol. 2007. V. 365. № 3. P. 825-834. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2006.10.074
- 13. Ramarao N., Sanchis V. The pore-forming haemolysins of bacillus cereus: A review // Toxins (Basel). 2013. V. 5. № 6. P. 1119-1139. https://doi.org/10.3390/toxins5061119
- 14. Gupta L.K., Molla J., Prabhu A.A. Story of pore-forming proteins from deadly disease-causing agents to modern applications with evolutionary significance // Mol. Biotechnol. 2024. V. 66. № 6. P. 1327-1356. https://doi.org/10.1007/s12033-023-00776-1
- 15. Lopez Chiloeches M., Bergonzini A., Frisan T. Bacterial toxins are a never-ending source of surprises: From natural born killers to negotiators // Toxins (Basel). 2021. V. 13. № 6. https://doi.org/10.3390/toxins13060426
- 16. Helgason E., Caugant D.A., Olsen I. et al. Genetic structure of population of Bacillus cereus and B. thuringiensis isolates associated with periodontitis and other human infections // J. Clin. Microbiol. 2000. V. 38. № 4. P. 1615-1622. https://doi.org/10.1128/JCM.38.4.1615-1622.2000
- 17. Baichoo N., Helmann J.D. Recognition of DNA by Fur: A reinterpretation of the Fur box consensus sequence // J. Bacteriol. 2002. V. 184. № 21. P. 5826-5832. https://doi.org/10.1128/JB.184.21.5826-5832.2002
- 18. Sineva E., Shadrin A., Rodikova E.A. et al. Iron regulates expression of Bacillus cereus hemolysin II via global regulator Fur // J. Bacteriol. 2012. V. 194. № 13. P. 3327-3335. https://doi.org/10.1128/JB.00199-12
- 19. Rosenfeld E., Duport C., Zigha A. et al. Characterization of aerobic and anaerobic vegetative growth of the food-borne pathogen Bacillus cereus F4430/73 strain // Can. J. Microbiol. 2005. V. 51. № 2. P. 149-158. https://doi.org/10.1139/w04-132
- 20. Jacob H., Geng H., Shetty D. et al. Distinct interaction mechanism of RNA polymerase and ResD at proximal and distal subsites for transcription activation of nitrite reductase in Bacillus subtilis // J. Bacteriol. 2022. V. 204. № 2. https://doi.org/10.1128/JB.00432-21
- 21. Härtig E., Geng H., Hartmann A. et al. Bacillus subtilis ResD induces expression of the potential regulatory genes yclJK upon oxygen limitation // J. Bacteriol. 2004. V. 186. № 19. P. 6477-6484. https://doi.org/10.1128/JB.186.19.6477-6484.2004
- 22. Esbelin J., Jouanneau Y., Duport C. Bacillus cereus Fnr binds a [4Fe-4S] cluster and forms a ternary complex with ResD and PlcR // BMC Microbiology. 2012. V. 12. № 1. https://doi.org/10.1186/1471-2180-12-125
- 23. Sun G., Sharkova E., Chesnut R. et al. Regulators of aerobic and anaerobic respiration in Bacillus subtilis // J. Bacteriol. 1996. V. 178. № 5. P. 1374-1385. https://doi.org/10.1128/jb.178.5.1374-1385.1996
- 24. Nakano M.M., Zhu Y., Lacelle M. et al. Interaction of ResD with regulatory regions of anaerobically induced genes in Bacillus subtilis // Mol. Microbiol. 2000. V. 37. № 5. P. 1198-1207. https://doi.org/10.1046/j.1365-2958.2000.02075.x
- 25. Sievers F., Wilm A., Dineen D. et al. Fast, scalable generation of high-quality protein multiple sequence alignments using Clustal Omega // Mol. Syst. Biol. 2011. V. 7. P. 539. https://doi.org/10.1038/msb.2011.75
- 26. Geng H., Zhu Y., Mullen K. et al. Characterization of Res-DE-dependent fnr transcription in Bacillus subtilis // J. Bacteriol. 2007. V. 189. № 5. P. 1745-1755. https://doi.org/10.1128/JB.01502-06
- 27. Mishra A., Hughes A.C., Amon J.D. et al. SwrA extends DegU over an UP element to activate flagellar gene expression in Bacillus subtilis // bioRxiv. 2023. https://doi.org/10.1101/2023.08.04.552067