- Код статьи
- S3034510325080028-1
- DOI
- 10.7868/S3034510325080028
- Тип публикации
- Статья
- Статус публикации
- Опубликовано
- Авторы
- Том/ Выпуск
- Том 61 / Номер выпуска 8
- Страницы
- 10-17
- Аннотация
- Одним из центральных вопросов молекулярной биологии является установление механизма ДНК – белкового узнавания. Перспективной моделью для выяснения тонких процессов узнавания является изучение отдельных этапов, происходящих при специфическом взаимодействии регуляторного белка с оператором. Определение структуры ДНК и нуклеотидов, вовлеченных во взаимодействие оператора с репрессором, позволяет выяснить пути транскрипционной регуляции экспрессии генов. Анализ регуляторных механизмов экспрессии генов, кодирующих бактериальные токсины, позволяет осмыслить варианты подавления экспрессии генов токсинов, что в конечном итоге обеспечит создание системы регулируемого синтеза бактериальных токсинов. В результате исследования роли пространственной структуры и отдельных нуклеотидов операторного района гена во взаимодействии с транскрипционным регулятором НlyIIR определены участки операторного района гена , существенные для взаимодействия с репрессором НlyIIR. Определена эффективность специфического взаимодействия репрессора НlyIIR с его оператором в зависимости от его пространственной структуры. Используя синтетические олигонуклеотиды с заменами отдельных нуклеотидов, выявлены конкретные нуклеотиды оператора, обеспечивающие эффективное специфическое взаимодействие с репрессором. Таким образом, показаны изменения профилей эффективности ДНК–белкового узнавания в зависимости от структуры оператора.
- Ключевые слова
- транскрипционный регулятор НlyIIR синтез олигонуклеотидов структура операторного района оператор гена мутагенез эффективность взаимодействия регулятора с оператором
- Дата публикации
- 20.02.2025
- Год выхода
- 2025
- Всего подписок
- 0
- Всего просмотров
- 20
Библиография
- 1. Bertram R., Neumann B., Schuster C.F. Status quo of tet regulation in bacteria // Microb. Biotechnol. 2022. V. 15. № 4. P. 1101–1119. https://doi.org/10.1111/1751-7915.13926
- 2. Ramos J.L., Martínez-Bueno M., Molina-Henares A.J. et al. The TetR family of transcriptional repressors // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 2005. V. 69. № 2. P. 326–356. https://doi.org/10.1128/MMBR.69.2.326-356.2005
- 3. Orth P., Schnappinger D., Hillen W. et al. Structural basis of gene regulation by the tetracycline inducible Tet repressor–operator system // Nat. Struct. Biol. 2000. V. 7. № 3. P. 215–219. https://doi.org/10.1038/73324
- 4. Budarina Z.I., Nikitin D.V., Zenkin N. et al. A new Bacillus cereus DNA-binding protein, HlyIIR, negatively regulates expression of B. cereus haemolysin II // Microbiology (Reading). 2004. V. 150. Pt 11. P. 3691–3701. https://doi.org/10.1099/mic.0.27142-0
- 5. Rodikova E.A., Kovalevskiy O.V., Mayorov S.G. et al. Two HlyIIR dimers bind to a long perfect inverted repeat in the operator of the hemolysin II gene from Bacillus cereus // FEBS Lett. 2007. V. 581. № 6. P. 1190–1196. https://doi.org/10.1016/j.febslet.2007.02.035
- 6. Kovalevskiy O.V., Lebedev A.A., Surin A.K. et al. Crystal structure of Bacillus cereus HlyIIR, a transcriptional regulator of the gene for pore-forming to-xin hemolysin II // J. Mol. Biol. 2007. V. 365. № 3. P. 825–834. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2006.10.074
- 7. Schumacher M.A., Miller M.C., Grkovic S. et al. Structural basis for cooperative DNA binding by two dimers of the multidrug-binding protein QacR // EMBO J. 2002. V. 21. № 5. P. 1210–1218. https://doi.org/10.1093/emboj/21.5.1210
- 8. Suzuki M., Yagi N. DNA recognition code of transcription factors in the helix–turn–helix, probe helix, hormone receptor, and zinc finger families // Proc. Natl Acad. Sci. USA. 1994. V. 91. № 26. P. 12357–12361. https://doi.org/10.1073/pnas.91.26.12357
- 9. Crooks G., Hon G., Chandonia J. et al. WebLogo: A sequence logo generator // Genome Research. 2004. https://doi.org/10.1101/GR.849004
- 10. Nagel A.S., Vetrova O.S., Rudenko N.V. et al. Truncated hemolysin II and cytotoxin K2 Forms of Bacillus cereus // Russ. J. Bioorg. Chem. 2024. V. 50. № 5. P. 1800–1806. https://doi.org/10.1134/S1068162024050054
